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作 者：(英)G. A.佩特斯科(Gregory A. Petsko) (美)D.林格(Dagmar Ringe) 葛晓春 著
出 版 社：科学出版社
出版时间：2009-04
I S B N：703023349
| 姓名：(英)佩特斯科(Petsko G.A) ；葛晓春著 作者简介： 作品：《蛋白质结构与功能入门》 姓名：(英)G. A.佩特斯科(Gregory A. Petsko)著 作者简介： 作品：《蛋白质结构与功能入门》 姓名：(英)G. A.佩特斯科(Gregory A. Petsko) (美)D.林格(Dagmar Ringe) 葛晓春著 作者简介： 作品：《蛋白质结构与功能入门》 |
| 第一章 从序列到结构 1-1 氨基酸 氨基酸侧链的化学性质对于蛋白质折叠和功能具有重要影响 氨基酸侧链（side chain）（图1—3）在参与氨基酸间相互作用以及和水的相互作用时有不同的倾向性，这些不同特性对于蛋白质的稳定性及功能都造成了复杂的影响。 疏水性（hydrophobic）氨基酸残基（residue）仅仅参与范德华相互作用。它们倾向于聚在一起，避免和水分子接触，构成了疏水作用的基础。丙氨酸和亮氨酸强烈倾向于形成螺旋，而脯氨酸则很少出现在螺旋中这是因为它的主链氮原子不能形成螺旋所需要的氢键。苯丙氨酸的芳香族侧链有时可以参与弱的极性相互作用。 亲水性（1hydrophilic）氨基酸残基可以在彼此之间，或者与肽链主链、极性有机分子和水分子之间形成氨键。这种形成氢键的趋势主导了它们所参与的相互作用。有些氨基酸还可以根据ph条件和微环境改变电荷状态。天冬氨酸和谷氨酸在水溶液中的pka值接近5，所以在ph 7时通常去质子化并带负电荷，但在蛋白质内部疏水环境中，它们的pka值可能变化到7甚至更高（负电荷在附近也会造成相同的效应），这样在生理ph条件下就可作为质子供体起作用。赖氨酸也有类似的情况，在水中它的pka值大于10，通常是带正电荷的，但在非极性环境中，或者在邻近正电荷的影响下，它的pka值可能低于6，导致中性化并可能成为质子受体。组氨酸可能是所有氨基酸中最具多功能性的分子了，这就是它常在酶的活性位点出现的原因。它具有两个可被滴定的—n—h基团，每个的pka值都在6左右。 …… 更多 |
| 译者序 前言 本书使用说明 从序列到结果 第一章 从序列到结构 1-0 概述：蛋白质的功能和构造 1-1 氨基酸 1-2 基因和蛋白质 1-3 肽键 1-4 稳定折叠蛋白质的键 1-5 二级结构的重要性和决定因素 1-6 α螺旋的特征 1-7 β折叠的特征 1-8 二级结构的预测 1-9 折叠 1-10 三级结构 1-11 膜蛋白的结构 1-12 蛋白质稳定性：弱相互作用和柔韧性 1-13 蛋白质稳定性：翻译后修饰 1-14 蛋白质的域 1-15 蛋白质结构通则 1-16 蛋白质基序 1-17 α域和8域 1-18 α/β、α＋β和交联域 1-19 四级结构：一般原则 1-20 四级结构：分子间界面 1-2l 四级结构：几何学 1-22 蛋白质的柔韧性 第二章 从结构到功能 2-0 概述：蛋白质功能的结构基础 2-1 识别、互补和活性位点 2-2 柔韧性和蛋白质功能 2-3 结合位点的位置 2-4 结合位点的性质 2-5 结构蛋白的功能特性 2-6 催化：概述 2-7 活性位点的几何学 2-8 邻近性和基态去稳定 2-9 稳定过渡态和排斥水 2-10 氧还反应 2-11 加成/消除、水解和脱羧 2-12 活性位点的化学 2-13 辅助因子 2-14 多步反应 2-15 多功能酶 2-16 具有通道的多功能酶 第三章 蛋白质功能的调控 3-0 概述：调节的机制 3-1 蛋白质相互作用域 3-2 定位调节 3-3 ph和氧化还原环境对蛋白质功能的调控 3-4 效应物配体：竞争性结合与协同效应 3-5 效应物配体：构象变化与别构效应 3-6 基于核苷酸水解反应的蛋白质开关 3 更多 |
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